. Il bollettino biologico. Biologia; Zoologia; biologia; biologia marina. SYNAPTOPHYSIN IN CNIDARIA 359. La figura 2. Microscopia elettronica. Sezione trasversale del tentacolo ofCon- dylactis giganlea mostra immunogold marcatura di anti-synaptophysin (SY38). Un semi-corona-come il prodotto di reazione viene visto in corrispondenza della superficie di un chiaro nucleo di synaptic-vescicola simile all'interno di un neurite nel plesso neurale. La barra di scala è 0,067 ^m. le proteine costituenti. Quando le proteine sono state visualizzate con SY38, bande con pesi molecolari apparenti di 78.000 e 114.000 dalton erano specificamente etichettati in entrambi appena estratta e

• Collaboratore: Library Book Collection / Alamy Foto Stock
• ID dell’immagine: RHKM16
• Dimensioni dei file: 7,1 MB (397,3 KB Download compresso)
• Liberatorie: Modello - no | Proprietà - no
• Dimensioni: 1807 x 1383 px | 30,6 x 23,4 cm | 12 x 9,2 inches | 150dpi

Altre informazioni

Questa foto è un'immagine di pubblico dominio, il che significa che il copyright è scaduto o che il titolare del copyright ha rinunciato a tale diritto. Alamy addebita un costo per l'accesso alla copia ad alta risoluzione dell'immagine.

Questa immagine potrebbe avere delle imperfezioni perché è storica o di reportage.

. The Biological bulletin. Biology; Zoology; Biology; Marine Biology. SYNAPTOPHYSIN IN CNIDARIA 359. Figure 2. Electron microscopy. Cross section of the tentacle ofCon- dylactis giganlea showing immunogold labeling of anti-synaptophysin (SY38). A semi-corona-like reaction product is seen at the surface of a clear-cored synaptic-like vesicle within a neurite in the neural plexus. The scale bar is 0.067 ^m. constituent proteins. When the proteins were visualized with SY38, bands with apparent molecular weights of 78, 000 and 114, 000 daltons were specifically labeled in both freshly extracted and stored protein fractions (Fig. 3, lanes 4 and 5). The 78, 000-dalton protein appeared to predominate after storage, however (Fig. 3, lane 5). The molecular weight of these proteins does not differ consid- erably from synaptophysin dimers and trimers found in other species (Rehm el a/., 1986; Thomas el al. 1988). In addition, immunoreactivity was assessed with the anti-synaptophysin antibodies G95 (not shown) and C7.2 (Fig. 4). Patterns of synaptophysin-like immunoreactivity at MWr 78, 000 and 114, 000 daltons were seen in freshly prepared extracts from C. gigantea (lane 4). Similar pat- terns were also seen in the extracts from rat brain (lane 3). In addition, immunoblotting labeled a 38-kD molec- ular weight fraction from the extract of C. gigantea that had been stored for 1 month at -70°C. The protein fraction from C. gigantea was reacted with a monoclonal antibody to p29, an integral membrane protein present in small clear synaptic vesicles of neurons and endocrine cells. Antibodies to p29 have been shown to cross-react with synaptophysin I (Baumert el al., 1990). Our results show a band with an apparent molecular weight of 29, 000 daltons in extracts of tissue from rat brain (Fig. 5). Faint labeling at 38, 000 daltons was seen in the protein sample from C. gigantea that had been stored (lane 5). A more robust banding pattern was found at 78, 000 and 114, 000 daltons in both the f

Parole chiave associate all'immagine

• bookauthorlilliefrankrat
• booksubjectbiology
• booksubjectzoology